【乳酸脱氢酶】乳酸脱氢酶(Lactate Dehydrogenase,LDH)是一种广泛存在于人体多种组织中的酶,主要参与糖酵解过程,将丙酮酸还原为乳酸,同时将NADH氧化为NAD⁺。在无氧条件下,该酶在能量代谢中发挥重要作用,尤其在肌肉组织中更为活跃。
LDH在临床上具有重要意义,常作为评估组织损伤和某些疾病状态的指标。其水平升高可能提示心肌梗死、溶血、肝病、肿瘤等病理情况。根据不同的组织来源,LDH可分成5种同工酶(LDH-1至LDH-5),每种同工酶在不同组织中的分布和功能略有差异。
项目 | 内容 |
中文名称 | 乳酸脱氢酶 |
英文名称 | Lactate Dehydrogenase (LDH) |
分子结构 | 四聚体形式,由两种亚基(M型和H型)组成 |
同工酶类型 | LDH-1(H4)、LDH-2(H3M)、LDH-3(H2M2)、LDH-4(HM3)、LDH-5(M4) |
主要功能 | 催化丙酮酸与乳酸之间的可逆转化,参与能量代谢 |
存在组织 | 心肌、红细胞、骨骼肌、肝脏、肾脏等 |
临床意义 | 可用于诊断心肌损伤、溶血、肝病、肿瘤等 |
检测方法 | 血清或血浆中LDH活性测定,常用比色法或酶动力学法 |
正常参考值 | 成人:105–200 U/L;儿童:125–230 U/L |
乳酸脱氢酶在生理和病理过程中均扮演重要角色。当组织受损时,LDH会释放入血液,导致血清中LDH水平升高。因此,在临床实践中,LDH常作为辅助诊断工具之一。然而,由于其非特异性,需结合其他检查结果综合判断。
此外,LDH的同工酶分析有助于更准确地判断病变部位。例如,LDH-1和LDH-2在心肌中含量较高,若检测发现LDH-1升高,可能提示心肌损伤;而LDH-5则多见于骨骼肌和肝脏,其升高可能与这些组织的病变有关。
综上所述,乳酸脱氢酶不仅是代谢过程中的关键酶,也是临床诊断中重要的生物标志物。了解其特性及临床意义,有助于更好地认识相关疾病的发病机制和诊疗方向。